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Universitat Autònoma de Barcelona

Nueva molécula para combatir la amiloidosis por transtiretina

18 oct 2023
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Investigadores del IBB-UAB han desarrollado una molécula de segunda generación que mejora de manera significativa la estabilización y la inhibición de la agregación de las proteínas implicadas en la amiloidosis por transtiretina (ATTR), un conjunto de enfermedades degenerativas minoritarias.

Grup d'Estructura i Agregació de Proteïnes UAB
Equipo del Grupo de Estructura y Agregación de Proteínas en el IBB-UAB

La nueva molécula, denominada PITB (pharmacookinetically improved TTR binder), es resultado de una serie de estudios destinados a mejorar tanto la actividad como el perfil farmacocinético del Tolcapone, un fármaco que el mismo grupo de investigadores propuso en 2016 para el tratamiento de las ATTR y que en la actualidad se encuentra ya en ensayos clínicos de fase 2.

Las ATTR son un grupo de enfermedades provocadas por la acumulación de depósitos amiloidóticos de la proteína transtiretina (TTR). Cuando la TTR se vuelve inestable a causa de mutaciones genéticas o del envejecimiento se forman depósitos que pueden acumularse en varios órganos del cuerpo, principalmente en el corazón y en los nervios periféricos.

En dos estudios recientemente publicados en el Journal of Medicinal Chemistry y el European Journal of Medicinal Chemistry, los investigadores han descrito el diseño y la síntesis del PITB y cómo su estructura se une con una afinidad mucho más potente y mayor selectividad que el Tolcapone a la TTR, tanto con la forma natural de la proteína como con las dos mutaciones más comunes y clínicamente relevantes, como son las asociadas a la polineuropatía amiloidótica familiar y a la cardiomiopatía amiloidótica familiar.

El nuevo compuesto estabiliza e inhibe de manera significativa la agregación de la TTR mostrando una mayor actividad estabilizadora en el plasma humano, especialmente de los individuos afectados de polineuropatía amiloidótica familiar. Además, los investigadores destacan que el PITB exhibe una excelente farmacocinética y biodisponibilidad oral, sin indicios de hepatotoxicidad en cultivos celulares.

Salvador Ventura, catedrático de Bioquímica y Biología Molecular y director del Grupo de Estructura y Agregación de Proteínas en el IBB, señala que “el compuesto PITB reúne todas las características deseadas para ser uno de los fármacos más efectivos en la lucha contra las ATTR, y además a un precio más asequible que cualquier alternativa actual”.

Los investigadores esperan ahora conseguir nueva financiación para llevar a cabo pruebas de eficacia y de toxicidad in vivo, así como estudios de formulación. Además, prevén la creación de una empresa derivada para avanzar hacia los primeros ensayos clínicos, que se llevarían a cabo en los hospitales de Son Llàtzer y de la Vall d’Hebron.

Artículos:

Pinheiro, F., Pallarès, I., Peccati, F., Sánchez-Morales, A., Varejão, N., Bezerra, F., Ortega-Alarcon, D., Gonzalez, D., Osorio, M., Navarro, S., Velázquez-Campoy, A., Almeida, M., Reverter, D., Busqué, F., Alibés, Ramon., Sodupe M & Ventura, Salvador. (2022). «Development of a Highly Potent Transthyretin Amyloidogenesis Inhibitor: Design, Synthesis, and Evaluation». Journal of Medicinal Chemistry. 65. 14673-14691. 10.1021/acs.jmedchem.2c01195

Pinheiro, F., Varejão, N., Sánchez-Morales, A., Bezerra, F., Navarro, S., Velázquez-Campoy, A.,  Busqué, F., Almeida, M., Alibés, R., Reverter, D., Pallarès, I & Ventura, S. (2023). «PITB: A high affinity transthyretin aggregation inhibitor with optimal pharmacokinetic properties». European Journal of Medicinal Chemistry. 261. 115837. 10.1016/j.ejmech.2023.115837.

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