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El desarrollo actual de medicamentos innovadores utilizando materiales basados en proteínas es una necesidad apremiante^1,2. Sin embargo, crear materiales basados en proteínas versátiles, funcionales y biológicamente seguros, sin utilizar crosslinkers potencialmente tóxicos, representa un desafío^3,4. Es por eso necesario conferir habilidades de autoensamblaje a polipéptidos clínicamente relevantes, siendo, aun así, un proceso complejo de ingeniería de proteínas^5,6. Curiosamente, la formación de materiales proteicos supramoleculares es algo común en la naturaleza, pero lograr su fabricación artificial a escala nanométrica y utilizando procedimientos sencillos es un reto importante⁷.

El presente estudio exhibe un enfoque bioquímico novedoso (desarrollado por el grupo de Nanobiotecnología dirigido por el Prof. Antonio Villaverde Corrales; IBB-UAB, en colaboración con el ICTS “NANBIOSIS”, específicamente la Plataforma de Producción de Proteínas del CIBER en Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (CIBER-BBN) y el IBB de la UAB) que permite la fabricación de nanopartículas multiméricas mediante la interacción entre un péptido de 6 histidinas (tag de histidinas) y cationes divalentes (p.ej., zinc). El efecto resultante de este tipo de unión ofrece una forma sostenible, ecológica y altamente eficiente de producir nanopartículas con funcionalidades únicas. Las estructuras generadas tienen un tamaño homogéneo (que oscila entre 10 y 15 nm), son arquitectónicamente estables (especialmente a temperaturas crecientes; de 4 a 50 °C), y poseen funciones transversales. Además, actúan como entidades intermedias durante la formación de micropartículas proteicas⁸, que imitan a los gránulos de secreción humanos, capaces de liberar de forma efectiva y sostenida la carga terapéutica^9,10.

Una de las características más destacadas de esta plataforma reside en el hecho de que la mayoría de las proteínas recombinantes producidas por las industrias bioquímicas y biotecnológicas ya están equipadas con esta cola de histidinas¹¹. Por consiguiente, este procedimiento de biofabricación posibilita la conversión, de manera simple y eficiente, de una amplia variedad de proteínas recombinantes en sus respectivos formatos nano y micro-estructurados de forma económica.

Representación esquemática del proceso de biofabricación de proteínas con cola de histidinas con relevancia biotecnológica. En dicho proceso, se utilizan cationes divalentes como agentes de unión a concentraciones variables, con el propósito de facilitar la reorganización estructural de las proteínas en estructuras nano y micro-particuladas. Creada con Biorender.com.

En resumen, esta técnica innovadora constituye un progreso significativo en el ámbito de la biofabricación, otorgando a los investigadores una herramienta de gran alcance para la creación de nanomateriales personalizados destinados a diversas aplicaciones biomédicas y biotecnológicas. Su potencial radica en la capacidad de revolucionar los métodos de producción y empleo de nanopartículas, lo cual abre nuevas perspectivas para la investigación y desarrollo en una amplia gama de campos.